専門的な研究のためのペプチド修飾サービス

ペプチドの修飾は、末端の電荷、構造、分析上の可視性、結合挙動、溶解性、安定性、あるいは実験上の適合性を変化させる目的で導入されることがあります。配列の実現可能性が評価された後、選定された末端の変更、蛍光標識、アフィニティタグ、環化戦略、リンカー、PEG鎖、脂質基、および非標準アミノ酸を提供することが可能です。.

ペプチド修飾サービス

なぜペプチドは修飾されるのか？

標準的な直鎖ペプチドは、特定の実験に必要なすべての特性を備えているとは限らない。そのため、ペプチドを検出、固定化、結合、環化、安定化、あるいは分析的に識別できるようにするために、官能基を導入することがある。.

しかし、結合した各基によって分子構造が変化します。その結果、分子量、疎水性、電荷、溶解度、精製特性、および分析応答も変化する可能性があります。.

Bachem社とGenScript社は、市販されているオプションとして、アセチル化、アミド化、ビオチン化、蛍光色素の標識、環化、PEG化、クリック化学用ハンドル、リン酸化、リピド化、同位体標識、およびキャリア結合などの修飾を挙げています。.

変更カテゴリ

端末の改造

N末端のアセチル化、C末端のアミド化、末端への脂肪酸の結合、および特定の末端基が検討対象となり得る。.

蛍光標識およびアフィニティ標識

ビオチン、FAM、FITC、TAMRA、ローダミン、またはその他の担持型標識を導入することができる。.

構造上の変更

ジスルフィド環化、ヘッド・トゥ・テール環化、側鎖環化、あるいは拘束構造について評価を行うことができる。.

化学修飾

リン酸化、メチル化、PEG化、リピド化、同位体標識、D-アミノ酸、および非天然アミノ酸などが検討対象となり得る。.

反応性基およびリンカー

アジド、アルキン、マレイミド、システインハンドル、Ahx、およびその他のスペーサーを組み込むことができる。.

キャリア共役

必要に応じて、KLH、BSA、OVA、またはその他の技術的に適切な担体を使用することができる。.

改造選択ガイド

研究目的考えられる変更点
ターミナル料金を引き下げるアセチル化またはアミド化
蛍光検出を有効にするFAM、FITC、TAMRA、またはその他の色素
アフィニティキャプチャのサポートビオチンまたはビオチン-リンカー構造
キャリアの接続を有効にするシステイン、リンカー、または担体との結合
ペプチドの立体構造の制御環化
流体力学的サイズを増加させるPEG化
膜への結合を高めるリピデーション
分析的なトレースのサポート安定同位体標識法
クリックケミストリーを有効にするアジド基またはアルキン基

修飾ペプチドプロジェクトはどのように管理されるのか？

研究目的が定義された

まず、検出、結合、構造制御、溶解性、分析的トレーシングなど、改変に求められる機能について説明します。.

「アタッチメント位置」が選択されています

その後、N末端、C末端、または指定された側鎖が選択される。.

リンカーの要件が見直された

必要に応じて、ペプチドと結合基との間の立体障害を軽減するために、スペーサーを挿入することがある。.

実現可能性が評価される

続いて、この修飾が電荷、疎水性、合成収率、溶解性、および精製に及ぼす影響について概説する。.

分析手法が選定される

修飾構造に応じて、HPLC、MS、UV検出、アミノ酸分析、またはその他の合意された方法を選択することができる。.

最終仕様が承認されました

最後に、配列、修飾、位置、リンカー、純度、量、および分析パッケージを確認します。.

改変ペプチドの設計について話し合う

配列、修飾、結合部位、リンカーの要件、純度、数量、および研究用途を提出してください。.

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