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Servicios de modificación de péptidos para investigación especializada
Se pueden introducir modificaciones en los péptidos para alterar la carga terminal, la estructura, la visibilidad analítica, el comportamiento de conjugación, la solubilidad, la estabilidad o la compatibilidad experimental. Una vez evaluada la viabilidad de la secuencia, se pueden suministrar determinados cambios terminales, marcadores fluorescentes, etiquetas de afinidad, estrategias de ciclización, enlaces, cadenas de PEG, grupos lipídicos y aminoácidos no estándar.
¿Por qué se modifica un péptido?
Es posible que un péptido lineal estándar no posea todas las propiedades necesarias para un experimento concreto. Por lo tanto, se puede introducir un grupo funcional para que el péptido pueda detectarse, inmovilizarse, conjugarse, ciclizarse, estabilizarse o diferenciarse analíticamente.
Sin embargo, cada grupo unido modifica la estructura molecular. En consecuencia, también pueden verse alterados el peso molecular, la hidrofobicidad, la carga, la solubilidad, el comportamiento durante la purificación y la respuesta analítica.
Bachem y GenScript enumeran modificaciones como la acetilación, la amidación, la biotinilación, los colorantes fluorescentes, la ciclización, la PEGilación, los grupos de química «click», la fosforilación, la lipidación, el marcaje isotópico y la conjugación con portadores, entre las opciones disponibles en el mercado.
Categorías de modificaciones
Modificaciones en la terminal
Se pueden tener en cuenta la acetilación N-terminal, la amidación C-terminal, la unión de ácidos grasos terminales y determinados grupos terminales.
Marcadores fluorescentes y de afinidad
Se pueden introducir biotina, FAM, FITC, TAMRA, rodamina u otros marcadores compatibles.
Modificaciones estructurales
Se pueden evaluar la ciclización por puentes disulfuro, la ciclización «cabeza con cola», la ciclización de cadenas laterales o las estructuras restringidas.
Modificaciones químicas
Se pueden tener en cuenta la fosforilación, la metilación, la PEGilación, la lipidación, el marcaje isotópico, los aminoácidos D y los aminoácidos no naturales.
Grupos reactivos y enlaces
Se pueden incorporar azidas, alquinos, maleimidas, grupos cisteína, Ahx y otros espaciadores.
Conjugación de portadores
Se podrá utilizar KLH, BSA, OVA u otro vehículo técnicamente adecuado cuando proceda.
Guía de selección de modificaciones
| Objetivo de la investigación | Posible modificación |
|---|---|
| Reducir la tasa de terminal | Acetilación o amidación |
| Activar la detección fluorescente | FAM, FITC, TAMRA u otro colorante |
| Compatibilidad con la captura por afinidad | Estructura de la biotina o del enlazador de biotina |
| Habilitar la conexión a la red | Conjugación con cisteína, un enlazador o un portador |
| Control de la conformación del péptido | Ciclización |
| Aumentar el tamaño hidrodinámico | PEGilación |
| Aumentar la asociación con la membrana | Lipidación |
| Apoyo al rastreo analítico | Marcado con isótopos estables |
| Habilitar la química «click» | Grupo azida o alquino |
¿Cómo se gestiona un proyecto de péptidos modificados?
Se define el objetivo de la investigación
En primer lugar, se explica la función que debe cumplir la modificación, como la detección, la conjugación, el control estructural, la solubilidad o el seguimiento analítico.
Se ha seleccionado la posición de fijación
A continuación, se selecciona el extremo N-terminal, el extremo C-terminal o una cadena lateral específica.
Se revisan los requisitos del enlazador
En caso necesario, se puede añadir un espaciador para reducir la interferencia estérica entre el péptido y el grupo unido.
Se evalúa la viabilidad
A continuación, se analizan los efectos de la modificación sobre la carga, la hidrofobicidad, el rendimiento de síntesis, la solubilidad y la purificación.
Se seleccionan los métodos analíticos
En función de la estructura modificada, se podrá optar por HPLC, MS, detección UV, análisis de aminoácidos u otro método acordado.
Se aprueba el pliego de condiciones definitivo
Por último, se confirman la secuencia, la modificación, la posición, el enlazador, la pureza, la cantidad y el paquete analítico.
Comenta el diseño de tu péptido modificado
Indique la secuencia, la modificación, la posición de unión, los requisitos del enlazador, la pureza, la cantidad y la aplicación de la investigación.