Services de modification de peptides pour la recherche spécialisée
Des modifications peptidiques peuvent être apportées afin de modifier la charge terminale, la structure, la détectabilité analytique, le comportement de conjugaison, la solubilité, la stabilité ou la compatibilité expérimentale. Certaines modifications terminales, certains marqueurs fluorescents, certaines étiquettes d'affinité, certaines stratégies de cyclisation, certains lieurs, certaines chaînes de PEG, certains groupes lipidiques et certains acides aminés non standard peuvent être fournis après évaluation de la faisabilité de la séquence.
Pourquoi modifie-t-on un peptide ?
Un peptide linéaire standard peut ne pas posséder toutes les propriétés requises pour une expérience donnée. C'est pourquoi il est possible d'y introduire un groupe fonctionnel afin de permettre la détection, l'immobilisation, la conjugaison, la cyclisation, la stabilisation ou la différenciation analytique du peptide.
Cependant, chaque groupe introduit modifie la structure moléculaire. Par conséquent, le poids moléculaire, l'hydrophobicité, la charge, la solubilité, le comportement lors de la purification et la réponse analytique peuvent également être modifiés.
Bachem et GenScript énumèrent, parmi les options disponibles dans le commerce, des modifications telles que l'acétylation, l'amidation, la biotinylation, les colorants fluorescents, la cyclisation, la PEGylation, les groupes de chimie « click », la phosphorylation, la lipidation, le marquage isotopique et la conjugaison à un vecteur.
Catégories de modifications
Modifications apportées au terminal
On peut envisager l'acétylation N-terminale, l'amidation C-terminale, la fixation d'un acide gras terminal et certains groupes terminaux.
Marqueurs fluorescents et marqueurs d'affinité
Il est possible d'introduire de la biotine, du FAM, du FITC, du TAMRA, de la rhodamine ou d'autres marqueurs fixés.
Modifications structurelles
On peut évaluer la cyclisation par pont disulfure, la cyclisation « tête-à-queue », la cyclisation des chaînes latérales ou les structures contraintes.
Modifications chimiques
On peut envisager la phosphorylation, la méthylation, la PEGylation, la lipidation, le marquage isotopique, les acides aminés D et les acides aminés non naturels.
Groupes réactifs et liaisons
Il est possible d'incorporer des groupes azide, alcyne, maléimide, cystéine, Ahx et d'autres espaceurs.
Conjugaison du porteur
Le KLH, le BSA, l'OVA ou tout autre support techniquement adapté peuvent être utilisés le cas échéant.
Guide de sélection des modifications
| Objectif de la recherche | Modification éventuelle |
|---|---|
| Réduire les frais de terminal | Acétylation ou amidation |
| Activer la détection par fluorescence | FAM, FITC, TAMRA ou un autre colorant |
| Prise en charge de la capture par affinité | Structure de la biotine ou du lieur de biotine |
| Activer la fixation sur le support | Conjugaison à la cystéine, à un lieur ou à un vecteur |
| Contrôle de la conformation des peptides | Cyclisation |
| Augmenter la taille hydrodynamique | PEGylation |
| Augmenter l'association membranaire | Lipidation |
| Prise en charge du traçage analytique | Marquage par isotopes stables |
| Activer la chimie « click » | Groupe azide ou alcyne |
Comment gère-t-on un projet portant sur des peptides modifiés ?
L'objectif de la recherche est défini
Tout d'abord, on explique la fonction visée par la modification, qu'il s'agisse de détection, de conjugaison, de contrôle structurel, de solubilité ou de traçabilité analytique.
La position de fixation est sélectionnée
On sélectionne ensuite l'extrémité N-terminale, l'extrémité C-terminale ou une chaîne latérale spécifique.
Les exigences relatives aux éditeurs de liens sont examinées
Si nécessaire, on peut ajouter un espaceur afin de réduire l'interférence stérique entre le peptide et le groupe lié.
Évaluation de la faisabilité
Nous passons ensuite en revue les effets de cette modification sur la charge, l'hydrophobicité, le rendement de synthèse, la solubilité et la purification.
Sélection des méthodes d'analyse
En fonction de la structure modifiée, il est possible de choisir entre la HPLC, la spectrométrie de masse (MS), la détection UV, l'analyse des acides aminés ou toute autre méthode convenue.
Le cahier des charges définitif a été approuvé
Enfin, la séquence, les modifications, la position, le linker, la pureté, la quantité et le dossier d'analyse sont validés.
Discutez de la conception de votre peptide modifié
Veuillez indiquer la séquence, la modification, la position de fixation, les exigences relatives au linker, la pureté, la quantité et l'application de recherche.